COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS SERES VIVOS - Proteínas e Enzimas
Proteínas
As proteínas são macromoléculas, isto é, moléculas grandes, constituídas por unidades chamadas aminoácidos. Algumas propriedades importantes dos seres vivos estão associadas a elas: a facilitação para a ocorrência de reações químicas (enzimas), o transporte de oxigênio (hemoglobina), a transmissão de informações (hormônios), a composição estrutural das células (membranas, túbulos, etc.), a defesa orgânica (anticorpos), etc.
Classificação das proteínas quanto à função biológica:
O que distingue uma proteína da outra é o número de aminoácidos, o tipo de aminoácidos e a seqüência na qual eles estão ligados.
Todos os aminoácidos possuem um átomo de carbono central, ao qual se ligam um grupo carboxila (COOH), que confere caráter ácido, um grupo amina (NH2), que tem caráter básico, um átomo de hidrogênio e um radical R, variável de um aminoácido para outro.
O radical R pode ser um átomo de hidrogênio, um grupo ou grupos mais complexos, contendo carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre.
Os animais podem sintetizar aminoácidos a partir de açúcar, graças à transferência do grupo NH2 das proteínas da dieta. Podem, ainda, transformar alguns aminoácidos em outros. Todavia, existem alguns aminoácidos que não podem ser produzidos pelos animais, e precisam ser conseguidos na alimentação. São os aminoácidos essenciais. Aqueles que podem ser sintetizados nas células animais são chamados aminoácidos naturais.
As Reações de Síntese e Hidrólise das Proteínas
As proteínas, ou cadeias polipeptídicas são formadas pela união entre aminoácidos. As ligações entre os aminoácidos denominadas ligações peptídicas e ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro aminoácido.
Para o organismo aproveitar as proteínas como fonte de aminoácidos, deve ocorrer ação enzimática na digestão das proteínas, que ocorre no estômago e no intestino, para quebrar as ligações peptídicas.
Como cada ligação peptídica é formada entre dois aminoácidos, uma proteína com 100 (cem) aminoácidos apresentará 99 (noventa e nove) ligações peptídicas.
As Estruturas das Proteínas
A seqüência linear de aminoácidos de uma proteína define sua estrutura primária.
O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra:
Insulina bovina 51 aminoácidos
Hemoglobina humana 574 aminoácidos
Desidrogenase glutâmica 8 300 aminoácidos
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-hélice. É uma estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio. Tal estrutura helicoidal é a estrutura secundária da proteína.
Desnaturação das Proteínas
Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações de pH ou a certos solutos como a uréia, sofrem alterações na sua configuração espacial, e sua atividade biológica é perdida. Este processo se chama desnaturação. Ao romper as ligações originais, a proteína sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam.
Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da sua configuração espacial.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem recobrar sua configuração espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, nos processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas de pH, as modificações são irreversíveis. A clara do ovo se solidifica e se torna branca, ao ser cozida, mas não se liquefaz nem volta a ser transparente, quando esfria.
As Funções das Proteínas
As proteínas desempenham quatro funções importantes para os seres vivos:
As proteínas estruturais estão presentes em estruturas esqueléticas, como ossos, tendões e cartilagens, unhas, cascos, etc., além da membrana celular.
As proteínas hormonais atuam no metabolismo co-mo mensageiros químicos, como a insulina e o glucágon que controlam a glicemia do sangue e o hormônio de crescimento denominado somatotrofina, secretado pela hipófise.
As proteínas de defesa imunológica são as imunoglobulinas (anticorpos).
As proteínas de ação enzimática (enzimas) são importantes como
catalisadores biológicos favorecendo reações do metabolismo celular, como as proteases, a catalase, a desidrogenase, entre outras.
Enzimas
As enzimas são responsáveis por catalisar milhares de reações químicas que constituem o metabolismo celu-lar. Os catalisadores são substâncias que interferem na velocidade de uma reação química, sem sofrer alteração. Como todo catalisador, a enzima pode participar de uma reação várias vezes, podendo realizar uma mesma reação química milhares de vezes por segundo.
Praticamente todas as enzimas são proteínas (exceção é a ribozima). Portanto, sua produção é subordinada ao controle do DNA. É através da produção de enzimas específicas que o DNA comanda todo o metabolismo celular.
Sendo proteínas, quando submetidas a fatores capazes de modificar sua configuração espacial natural, podem perder suas propriedades catalíticas. Algumas enzimas só atuam quando ligadas a um outro composto, chamado co-fator. O co-fator pode ser um metal (Zn, Fe, Mg, Mn, etc.) ou uma molécula orgânica designada por co-enzima. As vitaminas da dieta, geralmente, são co-enzimas.
As reações químicas ocorrem quando ligações químicas das moléculas reagentes são rompidas e novas ligações são formadas, originando novas moléculas. Para que aconteçam, as moléculas reagentes devem alcançar um nível de energia maior que o normal (estado de transição). A energia necessária para elevar o nível energético dos reagentes a este estado de transição é a energia de
ativação.
Pode ser comparada à energia necessária para levar uma pedra até o alto de uma montanha, de onde irá rolar.
Na presença de um catalisador, as moléculas atingem o estado de transição em um nível energético inferior àquele que atingiram na sua ausência. Portanto, os catalisadores aumentam a velocidade da reação porque diminuem a energia de ativação necessária. Quando os produtos são formados, o catalisador se desprende, inalterado.
As enzimas atuam oferecendo às moléculas dos substratos um local para aderirem e aonde a reação irá se processar. Tal local é o centro ativo.
A ligação entre o substrato e o centro ativo é muito precisa e específica. A estrutura do centro ativo depende da configuração espacial da enzima. Alterações na estrutura tridimensional da enzima podem torná-la inativa, por impedir o encaixe do substrato no centro ativo. A ligação da enzima com seu substrato tem, portanto, grande especificidade.
Fatores que Modificam a Ação Enzimática
Efeito da temperatura
Sabe-se que a velocidade das reações químicas aumenta com a elevação da temperatura. Todavia, nas reações catalisadas por enzimas, a velocidade tende a diminuir quando a temperatura passa de 35 °C a 40°C. Isso ocorre porque temperaturas elevadas alteram a estrutura secundária, terciária e até quaternária da molécula da enzima, afetando sua configuração espacial. Em temperaturas superiores a 70 °C as reações enzimáticas cessam para os humanos, pois deve ocorrer desnaturação da enzima.
Existe, portanto, uma temperatura na qual a atividade da enzima é máxima, a temperatura ótima. Nos animais homeotermos, cuja temperatura corporal é constante, a temperatura ótima está entre 35°C e 40 °C. Nos pecilotermos, de temperatura variável, as enzimas atuam em temperatura de 25°C, aproximadamente.
Efeito do pH
As enzimas têm um pH ótimo no qual sua atividade biológica é máxima. Em valores abaixo (mais ácido) ou acima (mais básico) desse pH, a atividade biológica diminui porque a estrutura tridimensional da enzima se altera. O pH ótimo varia de enzima para enzima.
Os gráficos a seguir mostram como o fator pH influencia na atividade enzimática.
